Ядро и палочковидные структуры термофильных цианобактерий светлых.

Nature Communications, том 13, номер статьи: 3389 (2022) Цитировать эту статью

2821 Доступов

5 цитат

29 Альтметрика

Подробности о метриках

Цианобактерии, глаукофиты и родофиты используют гигантские светособирающие фикобилисомы (PBS) для улавливания солнечной энергии и передачи ее в фотосинтетические реакционные центры. PBS композиционно и структурно разнообразны и чрезвычайно сложны, и все это затрудняет всестороннее понимание их функции. На сегодняшний день с помощью криоэлектронной микроскопии (крио-ЭМ) описаны три подробные архитектуры PBS: гемиэллипсоидный тип, блочный тип из родофитов и цианобактериальный полудискоидный тип. Здесь мы сообщаем о крио-ЭМ структурах пентацилиндрического аллофикоцианинового ядра и фикоцианинсодержащего стержня термофильного цианобактериального полудискоидального PBS. Структуры определяют пространственное расположение белковых субъединиц и хромофоров, что имеет решающее значение для расшифровки механизма передачи энергии. Они показывают, как формируется пентацилиндрическое ядро, идентифицируют ключевые взаимодействия между линкерными белками и хромофорами билина и указывают пути однонаправленной передачи энергии.

Цианобактерии, глаукофиты и родофиты используют крупный водорастворимый светособирающий комплекс, называемый фикобилисомой (PBS), для поглощения солнечной энергии и ее передачи фотосинтетическим мембранным белкам (фотосистема I и фотосистема II; PSI и PSII)1. PBS поглощают в основном видимый свет с длиной волны 490–650 нм, который PSI и PSII поглощают с трудом (в качестве исключения, цианобактерии, содержащие хлорофилл f, содержат PBS, которые поглощают ближний инфракрасный свет2,3) (дополнительный рисунок 1). PBS состоит из фикобилипротеинов (PBP), таких как фикоэритрин, фикоэритроцианин, фикоцианин (PC) и аллофикоцианин (APC). Сборочными единицами PBP являются α- и β-субъединицы, которые имеют глобиновые складки и содержат несколько линейных тетрапиррольных хромофоров, таких как фикоэритробилин, фикоуробилин, фиковилобилин и фикоцианобилин (PCB)4. Олигомеры этих α- и β-субъединиц взаимодействуют с нехромофорилированными линкерными белками, образуя палочки ПК в целом комплексе PBS. Сообщалось о пяти типах структурной морфологии PBS: полудискоидальной5,6,7, полуэллипсоидной8, блочной9, стержневой10,11,12,13 и пучковой14. Гемидискоидальные PBS имеют бицилиндрические15,16, трицилиндрические5 или пентацилиндрические ядра3,17. Состав PBP по количеству палочек, общая структура PBS и их связь с PSI и PSII регулируются доступностью света и питательных веществ11,18. Недавно трехмерные (3D) структуры трех типов PBS были проанализированы с помощью криоэлектронной микроскопии (крио-ЭМ)19,20,21,22, и были выявлены детали их трицилиндрических и пентацилиндрических ядер и путей передачи энергии. Поскольку PBS по составу и структуре разнообразны и чрезвычайно сложны, структурный и функциональный анализ PBS у разных видов важен для всестороннего понимания механизмов их работы. Более того, эти структуры обеспечивают основу для понимания некоторых цианобактериальных PBS и могут быть использованы для содействия эффективному использованию солнечной энергии23,24,25.

Здесь мы сообщаем о структурах пентацилиндрического ядра АПК и стержня ПК термофильной цианобактерии Thermosynechococcus vulcanus с разрешением 3,7 Å и 4,2 Å соответственно. Хотя их общая структура была чрезвычайно похожа на структуру PBS Anabaena sp. PCC 7120 (далее именуемый Nostoc 7120), о котором сообщает ссылка. 22, мы наблюдали различия в их внутренней структуре. Структуры выявили различия в полудискоидальных ФБС разных видов и обеспечивают возможный механизм однонаправленной передачи энергии возбуждения.

PBS T. vulcanus NIES-2134 (далее именуемый T. vulcanus) имеет полудискоидальную структуру с пентацилиндрическим ядром APC и шестью стержнями PC с общей молекулярной массой ~ 6 МДа22,26 (дополнительный рисунок 2). Ядро и палочки состоят из субъединиц α- (CpcA, ApcA, ApcD и ApcE) и β- (CpcB, ApcB и ApcF), а их основной составной единицей является мономер αβ27. ПХБ ковалентно связаны с консервативными остатками цистеина в субъединицах α и β посредством тиоэфирных связей28. Считается, что линкерные белки в PBS способствуют не только структурной стабильности PBS, но и регулированию уровня энергии хромофоров29. Линкерные белки T. vulcanus классифицируются как стержневые линкеры (LR; CpcC); палочко-концевой линкер (LRT; CpcD); линкеры стержень-ядро (LRC; CpcG1, CpcG2 и CpcG4); линкеры ядро-мембрана (LCM; ApcE), которые связываются с тримерами APC основных цилиндров PBS; или основные линкеры (LC; ApcC), которые связываются с ядром PBS. Когда PBS поглощает свет, энергия возбуждения быстро (порядка пикосекунд) передается хромофорам в субъединицах на поверхности мембраны, называемых терминальными эмиттерами (ApcE [LCM] и ApcD), а затем, в конечном итоге, к PSII и PSI30. Сообщалось о нескольких рентгеновских кристаллических структурах ПК и АПК T. vulcanus, которые послужили отправной точкой для дискуссий относительно возможных общих структурных конфигураций и механизмов внутренней передачи энергии в PBS31,32,33,34,35,36, 37.